الهيكل الخلوي

 

(التفكك); الإنتقال من مرحلة التقلص إلى مرحلة النمو تدعى Rescue (Pevel et al, 2012),

3.2.3.1. البروتينات المرتبطة بالأنيبيبات الدقيقة (MAPs أو Microtubule Associated proteins) :

وهي البروتينات التي ترتبط بوحدات التيوبيولين الفرعية للأنيبيبات الدقيقة (Cooper and Hansman, 2004). يشرع MAPs في تنسيق ديناميكية الأنيبيبات الدقيقة من نمو، كارثة وكذا الإرتباط بالمركبات الجزيئية الأخرى (Eugenio Bustos et al, 2017).

تصنف البروتينات المرتبطة بالأنيبيبات الدقيقة حسب وظيفتها إلى خمسة مجموعات. تتألف المجموعة الأولى من بروتينات الكاينيسين (Kinesin)والداينين (Dynein) التي تنتمي إلى فئة البروتينات المُحركة (Motor proteins) المسؤولة عن نقل الحمولة الخلوية كالبروتينات، العضيات، والحويصلات على طول الأنيبيبات الدقيقة. كما تعمل على تحريك الأسواط والأهداب في حقيقيات النوى.

تحتوي المجموعة الثانية على البروتينات التي تسمح بتنظيم ديناميكيات الأنيبيبات الدقيقة مثل البروتينات المتتبعة للنهاية الموجبة (Microtubule plus-end tracking proteins: +TIPs)، والبروتينات التي تسمح بإزالة بلمرة الأنيبيب الدقيق. بينما تحتوي المجموعة الثالثة على البروتينات المسؤولة عن تعديل عدد الأنيبيبات الدقيقة مثل المنظمين لعملية التنوي، إنزيمات قطع الإنيبيبات الدقيقة، والبروتينات المستهدفة للنهاية السالبة (Microtubule minus-end tracking proteins: -TIPs). تحتوي المجموعة الرابعة على الإنزيمات المعدلة للتيوبيولين. وتشمل المجموعة الخامسة على بروتينات رابطة التي تسمح بتشكيل حزم من الأنيبيب الدقيق من خلال ربط الخيوط، مثل محركات الكاينسين المسؤولة عن إنزلاق الأنيبيب الدقيق (Zachary Abrrhem et al, 2018، Elena Tortosa et al, 2016).

لا تمتلك الحويصلات و العضيات قدرة على الإنتشار إلى مكان حاجتها بإعتبارها جزيئات كبيرة الحجم يتم تصنيعها في الخلية و بالتالي تقوم البروتينات المحُركة بنقل الحمولة الكبيرة بواسطة عملية النقل النشط، يعتمد الإتجاه الذي تتحرك فيه الحويصلة على نوعية البروتين المحرك المستعمل، حيث يربط بروتين يُدعى الداينيكتين (Dynactin) الحويصلات مع الكاينيسين، يستعمل الكاينيسين ATP  من خلال تحلله إلى ADP, من أجل تحفيز حركته نحو محيط الخلية ساحباً الحويصلة معه عندما يتحرك على طول الأنيبيب الدقيق في إتجاه النهاية الموجبة، يسمى هذا النوع من وسائل النقل بالنقل التقدمي. بينما يقوم بروتين الداينين بتوجيه الحركة في الإتجاه المعاكس على طول الأنيبيبات الدقيقة نحو النهاية السالبة، ويدعى هذا النقل بالنقل التراجعي (الشكل 8).

 

4.2.3.1. خواص الأنيبيبات الدقيقة:

تمتلك الأنيبيبات الدقيقة خاصيتين مهمتين وهي: بكونها أنيبيبات مستقطبة، كما تظهر عدم إستقرار ديناميكي (Jens Lüders, 2015).

5.2.3.1. وظائف الأنيبيبات الدقيقة:

-         حركة عضيات الخلية على طول الأنيبيبات الدقيقة (الميتوكندريا، الليزوزوم) (Melkov et al, 2018 ; Guardia CM et al, 2016).

-         حركة الأهداب (King SM, 2018).

-         تساهم في فصل كروماتيدات الكروموسومات أثناء الإنقسام الخلوي (Champion et al, 2019 Novak M et al, 2018 ; Woodruff JB, 2018 ;).

-         لها دورا حاسما في النقل العصبي (الشجيري والمحوري) (Ping Yang et al, 2017).

-         حركة الحويصلات داخل الخلية (الإلتقام الخلوي: Endocytosis، الإخراج الخلوي: Exocytosis) (Elisabetta Onelli et al, 2015).

-         لها دورا في توفير الدعامة الهيكلية التي تعطي الخلايا شكلها المعروف (Bandan Chkrabortty et al, 2018).

 

1.         الخيوطات الدقيقة Microfilaments:

1.2. تعريفها: 

تدعى أيضا بخيوط الأكتين (F-actin)، وهي عبارة عن ألياف بروتينية غير تساهمية، يتراوح قطرها بين 5 إلى 9 nm (Michael Melak et al, 2017 ; Enrique M and Margaret L, 2015 ; ). وهي أكثر البروتينات إنتشارا في الخلايا حقيقية النوى (Guanghong Han et al, 2019)، يحتوي سيتوبلازم معظم هذه الخلايا على أنواع متعددة من الخيوط الدقيقة ذات وظائف مختلفة، وتعتبر الخلايا العضلية وخصوصاً الهيكلية من أفضل الخلايا التي إنتشرت بها هذه التركيبات (

Jockusch, 2017).  كما أثبتت الدراسات الحديثة تواجده في النواة أيضا وذلك من خلال مشاركته في عملية النسخ (Tiina Viita et al, 2019).

2.2. تركيبها:

تتكون الخيوط الدقيقة من سلسلتين ملتفتين حلزونيا وغير مرتبطتين، تتشكل كل سلسلة من وحدات أكتين فرعية، يدعى هذا الأخير بالأكتين الكروي (Globular actin: G-actin)، يبلغ وزنه الجزيئي 42 kDa، ويكون على شكل أحادي (Monomer) لكن يمكنه أنه يأخذ شكلا مختلفا: الأكتين الخيطي Fimamentous actin: F-actin)) عندما يتجمع في شكل خيوط (Michael Melak et al, 2017 ; Qian Xu et al, 2017).

تمتلك خيوط الأكتين خاصية قطبية لأنها تملك نهاية موجبة (+) تسمى النهاية الشائكة، ونهاية سالبة (-) تدعى النهاية المدببة (Velia and Roberto, 2017).

3.2. بلمرة وإزالة بلمرة الخيوط الدقيقة:

1.3.2. شروطها:

يعتمد إرتباط وحيدات الخيوط الدقيقة على:

-         Formins التي تحفز تشكيل خيوط الأكتين وذلك بإرتباطها بنهايتها الموجبة (Fikret Aydin et al, 2018 ; Shashank Shekhar et al, 2015).

-         مركب الـ Arp2/3 الذي يشارك في عملية التنوي (Javier Pizarro et al, 2017).

-         أيونات المغنزيوم أو الكالسيوم (Qian Xu et al, 2017).

يعتمد تفكك وحيدات الخيوط الدقيقة على:

-         تحلل الـ ATP المرتبط بالأكتينPadinhateeri Ranjith et al, 2010) ).

-         ADF/cofilin (Moritz and Jan, 2015).

2.3.2. البلمرة:

تمر عملية بلمرة خيوط الأكتين بثلاثة مراحل وهي التنوي، الإستطالة، التوازن (Julie and Laurent, 2019).

-         أثناء مرحلة التنوي، تتجمع وحدات الأكتين الكروية المرتبطة بالـ ATP (ATP-G-actin) مشكلا بذلك متعددات الوحدات (Oligomers) قصيرة، وغير مستقرة. عندما تصل هذه الأخيرة إلى طول معين (ثلاث أو أربع تحت وحدات)، تتشكل نواة أكتين مستقرة ذات ديناميكيا حرارية، التي لها القدرة على الإستطالة إلى خيوط وذلك بإضافة مونيمرات الأكتين لكلا نهايته (Elif and Mattew, 2011، Irina M et al, 2016، Paolo Gresele et al, 2017).  تعتبر النهاية الموجبة (+) أسرع نموا من النهاية السالبة (-) (Jenna R et al, 2016).

-         بعد تشكل خيوط الأكتين F-actin، ينخفض تركيز الأحاديات G-actin إلى أن تصبح في حالة توازن مع الخيوط. تسمى هذه المرحلة بحالة الثبات (steady state) (Eric Sikorski et al, 2015).

3.3.2. إزالة البلمرة:

بعد دمج أحاديات الأكتين ضمن الخيوط، يتحلل الأدينوزين ثلاثي الفوسفات (ATP) المرتبط إلى ADP-F-actin (أدينوزين ثنائي الفوسفات مرتبط بخيوط الأكتين) مستقر (Ikuko Fujiwara et al, 2018). 

عندما يكون معدل الإرتباط لـ ATP-G-actin الحر أعلى من معدل فقدان تحت الوحدات يكون نمو الخيوط في نمو مستمر لتتكون قبعة تحت الوحدات-ATP (Pollard TD et al, 2000). بينما تكون خيوط الأكتين في حالة تقلص بمعنى أن معدل الإرتباط لـATP-G-actin  الحر أقل من معدل فقدان تحت الوحدات .

يعرف Treadmilling بكون معدل إرتباط ATP-actin مساويا إلى معدل التفكك في النهاية السالبة (-) (Akihiro Narita, 2011).

4.2. أشكال الأكتين في الخلايا:

يأخذ بروتين الأكتين ثلاثة أنماط مختلفة موزعة بطريقة عشوائية داخل أنسجة مختلفة: α-actin (خلايا عضلات الهيكل العظمي، القلب و العضلات الملساء)، β-actin (الخلايا غير العضلية) و g-actin (خلايا العضلات الملساء، الخلايا غير العضلية و ألياف الضغط Stress fibers) (Fernanda A et al, 2015).

1.4.2. أشكال الأكتين في الخلايا غير العضلية:

1.1.4.2. الحزم المتوازية:

نجدها في الزغابات الميكروسكوبية (Geraldine Phillip et al, 2013)، تكون الألياف المكونة لها متوازية فيما بينها و موجهة إلى نفس القطب حيث تقدر المسافة بين تلك الخيوط بـ 20nm .

يدعى البروتين المتصل بالحزم المتوازية بالفايمبرين (Fimbrine)  (James and Leslie,2010) ويبلغ طوله 20 nm، و وزنه الجزيئي  kDa68 (الشكل 12). (Céline Revenu et al, 2004).

2.1.4.2. الشبكات المشكلة للغرز:

يوجد هذا النوع من خيوط الأكتين في أقدام الصفائح (Lamellipodes) وفي الشبكة التي تتركز تحت الغشاء البلازمي (الأكتين القشري)، تنتظم الخيوط فيها على شكل صفوف مترابطة بشكل متعامد. يتكون كل خيط من بروتين الفيلامين (Filamine) ذو طول يقدر بـ 80 nm ويبلغ وزنه الجزيئي kDa 260 (الشكل 12). (Céline Revenu et al, 2004).

3.1.4.2. حزم التقلص:

تتواجد في كل من الساركومير (وحدة التقلص الرئيسية في العضلة)، أحزمة الإلتصاق (Adhesion belt), وفي الحلقة المتقلصة خلال الإنقسام، كما تتواجد أيضا في ألياف الضغط.

تبدو الألياف المكونة من حزم التقلص متطاولة مرتبة بصورة موازية لبعضها البعض إلا أنها ذات أقطاب متضادة (متقابلة)، تبعد عن بعضها بمسافة 40 nm. يرجع تكامل الألياف إلى قدرتها على تكوين رابطة مع بروتين الأكتين ذو وزن جزيئي قدره 100 kDa .

يندرج مركب ثنائي القطب يحوي عدد كبير من جزيئات الميوسين  (Myosine II) II(بروتين محرك يبلغ وزنه الجزيئي kDa 230) بين الخيوط. هذا البروتين له القدرة على توليد قدرة التقلص. تعتمد آلية تقلص حزم الهيكل الخلوي على إنزلاق خيوط الأكتين فوق خيوط الميوسين بالشكل الذي يشابه الإنزلاق المعروف حدوثه أثناء تقلص الخلية العضلية. مما ينتج عنه شطر الـ ATP من خيوط الأكتين المتداخلة مع الميوسين II، و بالتالي الحصول على الطاقة الضرورية للتقلص (الشكل 12) (Céline Revenu et al, 2004).

2.4.2. أشكال الأكتين في الخلايا العضلية:

يتواجد الأكتين في العضلات بصفة عامة وفي العضلات الهيكلية بصفة خاصة، تتألف العضلات الهيكلية من عدد كبير من الخلايا العضلية المتطاولة ذات الشكل الإسطواني تحوي العديد من النوى، تسمى الخلية العضلية بالليف العضلي وتتوزع الألياف العضلية بشكل متواز بين نهايتي العضلة.

يبدو الليف مؤلفا من عدة حزم من اللييفات العضلية (Myofibrils)، كل لييف يتألف من نوعين من الخيوط العضلية رفيعة وثخينة، متوازية فيما بينها، وهي جزيئات بروتينية مكورة. تسمى الخيوط الثخينة بالميوزين والرقيقة بالأكتين. تكون هذه الخيوط مرتبة في الساركوميرات.

يحوي الليف العضلي مناطق نيرة وأخرى عاتمة متناوبة وممتدة على طول الليف، بحيث تتألف الحزم العاتمة (A) من خيوط الميوزين والنيرة (I) من خيوط الأكتين (Heeransh and Matthew, 2018)

.2. البروتينات المرتبطة بالخيوط الدقيقة (Actin-binding proteins):

يتم تنظيم تفكك وتجمع خيوط الأكتين بطريقة محكمة ودقيقة بواسطة عدد لا يحصى من البروتينات، وذلك من خلال إرتباطها بـ G-actin و/ أو ب F-actin ((Wei-Chi Lin et al, 2015 ; Tomas D. Pollard et al, 2016).  من بينها ما يلي:

·        مركب الـ Arp2/3: وهو عبارة عن مركب بروتيني يرتبط بـ G-actin، يعمل على تصنيع نواة مستقرة ونواة لنمو خيوط الأكتين (Sretama Basn et al, 2016 ; Rob van der Kammen et al, 2017 ; Matthias Schlan et al, 2018).

وجد أن هذا المركب يتصرف كبروتين ذو نهاية مدببة وبالتالي يشجع النمو السريع للخيوط من طرفها الشائك (Peter and Kuo-Kuang, 2005).

·        بروتينات الفورمين (Fromin): وهي بروتينات مولارية، تحتوي على سلسلة من النطاقات، يرتبط نطاق FH2 بالنهايات الشائكة لخيوط الأكتين، وبالتالي يسمح بإستطالة هذه الأخيرة أو بإزالة بلمرتها (Higgs HN, 2005).

·         بروتينات الغطاء (Capping proteins): مثل الـ Gelsolin و Tensin،  تعمل هذه البروتينات على التحكم في طول خيوط الأكتين، و تحتاج في عملها إلى أيونات الكالسيوم كعامل مساعد لتعديل نشاطها ( Zhihai Zhao et al, 2016 ; Vaibhav B. Patel, 2018 ; Shuyuan and Oshaughnessy, 2019).  

·        بروتينات إزالة بلمرة خيوط الأكتين: مثل عامل إزالة بلمرة الأكتين (ADF) و الـCofilin، ترتبط هذه البروتينات بالأكتين و تسمح بإزالة البلمرة الخيطية لخيوط الأكتين إنطلاقا من نهايتها المدببة (Georgios Kanellos et al, 2016; Kotaro Tanaka et al, 2018).

·        المثبتات (Stabilisers): مثل Tropomyosins، يعتبر التروبوميوسين أكثر البروتينات إنتشارا في خلايا العضلات الهيكلية، يرتبط هذا الأخير على طول خيوط الأكتين لتحقيق إستقرارها. يعمل التروبوموسين كمثبط لعمل كل من gelsolin و ADF/ Cofilin. (Robinson and Shoichiro, 2006) 

 بالتنسيق مع التروبومين (Tropomins)، يلعب التروبوميوسين دورا هاما في تنظيم تفاعل الميوسين مع خيوط الأكتين في العضلات المخططة (Peter W. Cummings, 2015).

 

·        عوامل مبلمرة للأكتين: مثل الـ Profilin و VASP و Vinculin (Yidi and Susan, 2015 ; Julien Pernier et al, 2016 ; Tomohiro Omachi et al, 2017 ; Alyssa J. Harker et al, 2018).

·        بروتينات الروابط العرضية (Actin crosslinking proteins)  : مثل Filamin، مركبات الـ Spectrin و Transgelin. تعمل هذه البروتينات على تشكيل شبكات أكتين متعامدة ومرنة  (K. E. Kasza et al, 2010 ; Monica Pons et al, 2017 ; Nicolas Unsain et al, 2018 ; Suin Jo et al, 2018).

·         Myosins : وهي من البروتينات المحركة التي تنتج الحركة إنطلاقا من تحليل الـ ATP (Ross and David, 2019 ; Sarah R. Barger et al, 2019).

·        البروتينات التي تربط الأكتين بالهيكل الخلوي أو بالأغشية : مثل Dystrophin، Utrophin، Talin، Vinculin (Vera Auernheimer et al, 2015 ; Simon Guiraud et al, 2019). .

ومن البروتينات الأخرى التي ترتبط على طول خيوط الأكتين، الـ Nebulin، يعمل هذا البروتين على تحديد طول خيوط الأكتين وتحقيق إستقرارها في خلايا العضلات المخططة (Baláz Kiss et al, 2018 ; Caithin Sedwick, 2018). 

 بالتنسيق مع التروبومين (Tropomins)، يلعب التروبوميوسين دورا هاما في تنظيم تفاعل الميوسين مع خيوط الأكتين في العضلات المخططة (Peter W. Cummings, 2015).

 

·        عوامل مبلمرة للأكتين: مثل الـ Profilin و VASP و Vinculin (Yidi and Susan, 2015 ; Julien Pernier et al, 2016 ; Tomohiro Omachi et al, 2017 ; Alyssa J. Harker et al, 2018).

·        بروتينات الروابط العرضية (Actin crosslinking proteins)  : مثل Filamin، مركبات الـ Spectrin و Transgelin. تعمل هذه البروتينات على تشكيل شبكات أكتين متعامدة ومرنة  (K. E. Kasza et al, 2010 ; Monica Pons et al, 2017 ; Nicolas Unsain et al, 2018 ; Suin Jo et al, 2018).

·         Myosins : وهي من البروتينات المحركة التي تنتج الحركة إنطلاقا من تحليل الـ ATP (Ross and David, 2019 ; Sarah R. Barger et al, 2019).

·        البروتينات التي تربط الأكتين بالهيكل الخلوي أو بالأغشية : مثل Dystrophin، Utrophin، Talin، Vinculin (Vera Auernheimer et al, 2015 ; Simon Guiraud et al, 2019). .

ومن البروتينات الأخرى التي ترتبط على طول خيوط الأكتين، الـ Nebulin، يعمل هذا البروتين على تحديد طول خيوط الأكتين وتحقيق إستقرارها في خلايا العضلات المخططة (Baláz Kiss et al, 2018 ; Caithin Sedwick, 2018).

 

6.2. وظائف الأكتين:

- تساعد الخيوط الدقيقة من خلال قدرتها على تشكيل شبكة ثلاثية الأبعاد إلى الداخل تماما من الغشاء السيتوبلازمي في دعم شكل الخلية (Juan Tian et al, 2015 ; Dan and Christopher, 2018 ; Diana and Lee, 2019).

 - لها دورا في نقل المواد عبر الغشاء البلازمي (Melina Schuh, 2013 ; Andrew T. Lombardo et al, 2019).

- تلعب دورا هاما في حركة الخلية (Revathi Ananthakrishan et al, 2007 ; Dale D. Tang et al, 2017).

- تساعد على تقلص الخلايا العضلية، حيث يلعب تقلص الأكتين والميوزين دورا في الحركة الميبانية (Wassim A. Sayyad et al, 2015 ; Thomas Arnesen et al, 2018 ; Lei Liu et al, 2019).

- تشارك في عملية النسخ (Shinji Misu et al, 2017).

- تشارك في إنقسام السايتوبلازم (Cytokinesis) (A. Chen, P.D. Arora et al, 2017 ; Hailong Pei et al, 2018).

7.2. خواص الخيوط الدقيقة:

تتميز الخيوط الدقيقة بـ:

-         الحلزونية.

-         الإستقطاب (Mithilesh Mishra et al, 2014)

1.         الخيوط الوسطية Filaments intermédiaires

1.3. تعريفها:

هي أحد التركيبات الخلوية الهامة في الهيكل الخلوي. حيث تظهر الخييطات الوسطية عند فحصها بالمجهر الإلكتروني على شكل خيوط مرنة وغير متفرعة (Laurent Kreplak et al, 2008: Sarah Kӧster et al, 2015; Sandrine Etienne Manneville, 2018).

تتواجد في سيتوبلازم العديد من الخلايا وليس جميعها حيث نجدها في الخلايا الفقارية واللافقارية ولا نجدها في الخلايا النباتية والفطريات. تتوضع بجانب النواة، و ترتبط بالغشاء السيتوبلازمي في غشاء الخلية (الشكل 15) (Sowmya and Senior, 2008 ; John E. Eriksson et al, 2009 ;  Herrmann and Strelkov, 2011; Rucha and Gregory, 2017 ; E.V. Wong, 2019 ; Jonathan C.R. Jones et al, 2017).

تتوسط الخيوط الوسطية التي يبلغ قطرها نحو 10 nm، الأنيبيبات الدقيقة (MT: 7-8 nm) و الخيوط الدقيقة MF: 25 nm))، و بسبب موضعها هذا سميت بالخييطات الوسطية  (Lisa M. Godsel et al, 2007 ; Viktor Schroeder, 2017). 

2.3. تركيبها:

يتركب أحادي (Monomer) الخيط الوسيط من نطاق α ملفوف حلزونيا يدعى بلفائف القضيب (Red coils)، يحمل نهايات أمينية في طرفه الأيمن (الرأس) ونهايات كربوكسيلية في طرفه الأيسر (الذيل). يلتف القضيب حول خيط آخر ليتشكل ما يعرف بالثنائية (Dimer). حيث تكون النهايات الأمينية (N) والكربوكسيلية (C) لكل خيط في الحلزون المزدوج متموضعة بجانب بعضها البعض. يمكن لبعض الخيوط الوسطية أن تضم تحت وحدتين متشابهتين (Homodimers) بينما البعض الآخر يمكن أن يتشكل من إتحاد تحت وحدتين مختلفتين (Heterodimers)، تشكل الثنائيات (Dimers) رباعيات متداخلة (Tetramers) في الخيط الوسيط (Robert D. Goldman et al, 2008 ; Natasha T Sinder et al, 2018 ; Josef Gullmets et al, 2017).

3.3. أنواعها:

تصنف الخيوط الوسطية إلى 07 أقسام رئيسية منها ما يلي (الجدول 1):

-         النوع I و II : يتضمن كل من الكيراتين الحامضي (Acidic keratin) و الكيراتين القاعدي (Basic keratin) على التوالي. تنتجها أنواع مختلفة من الخلايا الظهارية (Epithelical cells) (مثل ; المثانة، الجلد) (Fengrong Wang et al, 2016 ; Ningning Zhang et al, 2017 ; Justin T. Jacob et al, 2018 ; Robert A. et al, 2019). 

-         النوع III : يتم توزيع الخيوط الوسطية في عدد من أنواع الخلايا، بما في ذلك: الـ Vimentin المتواجد في الخلايا الليفية Fibroblasts و المبطنة Endothelial و الكريات البيضاء ; الـ Desmin في العضلة ; البروتين الدبقي الليفي الحامضي (Glial fibrillary acidic protein) في الخلايا النجمية و غيرها من الخلايا الدبقية ; الـ Peripherin في ألياف الأعصاب الطرفية (Maki Sugaya – Fukasana et al, 2011 ; Michelle G. Palmisano et al, 2015 ; Martha E. Kidd et al, 2016 ; Hol and Capetanaki, 2017 ; Yaming Jiu et al, 2017 ; Ranu Surolia et al, 2019).

-         النوع IV : الخيط العصبي (Neurofilament) و نوع  IV آخر وهو "Internexin"، و بعض الأنواع الأخرى من الصنف IV تتواجد في ألياف عدسة العين (Filensin و Plakinin) (Paul Fitzgerald, 2009 ; Philippe Codron et al, 2016 ; Jia-Jia and Yu-Sen, 2017).  

-         النوع V: المتمثلة في الـ Lamins التي يمكنها تشكيل دعم خيطي داخل الغشاء النووي الداخلي (Martin Kollmar, 2015 ; Travis and Tom, 2011 ; Lars Hering et al, 2016).  

الجدول 1: تصنيف بروتينات الخيوط الوسطية (Coulombe PA et al, 2004)

الصنف	النوع	عدد الجينات البشرية	الجزيئة	التوزيع	الأمراض
I	الكيراتين الحامضي	28	45 kD -65 ، هيترودايمر مع الصنف II	الخلايا الطلائية و زوائدها	نفطة الجلد، ضمور القرنية، هشاشة الشعر و الأظافر
II	الكيراتين القاعدي	26	51 kD -68, هيترودايمر مع الصنف I	الخلايا الطلائية و زوائدها	مماثلة للصنف  I
III	Desmin GFAP Peripherin Synemin   Vimentin	1 1 1 1   1	53 kDa، بوليمرات متماثلة 50 kDa، بوليمرات متماثلة 57 kDa 190 kDa، تتفاعل مع الخييطات الوسطية للصنف III 54 kDa، هيترودايمر و هومودايمر	الخلايا العضلية الخلايا الدبقية الجهاز العصبي المركزي الخلايا العصبية الخلايا العضلية خلايا اللحمة المتوسطة	الإعتلال القلبي العضلي، إعتلالات عضلية هيكلية
IV	الخيط العضلي NFL NFM NFH   Nestin         α-Internexin	1   1 1 1         1	هيترودايمر مع NFM، NFH   هيترودايمر مع NFL، NFH هيتروداير مع NFL، NFM   230 kDa، بوليمرات متماثلة           55 kDa، بوليمرات متماثلة	الخلايا العضلية   الخلايا العضلية الخلايا العضلية الخلايا العصبية الجنينية، الخلايا العضلية، وغيرها من الخلايا الجنينية       الخلايا العصبية الجنينية	إعتلالات الأعصاب البشرية، حدوث طفرات في NFH يؤدي إلى التصلب الجانبي الضموري
V	Lamins	3	7 أشكال، 63-72 KDa هومودايمر	نواة الميتازوين، بعض الحيوانات الأولية	إعتلال عضلة القلب، الحثل الشحمي، مرض  Emery-Dreifuss المتمثل في ضمور العضلات، الشيخوخة، وغيرها

GFAP : البروتين الدبقي الليفي الحامضي ; NFH : الخيط العصبي الثقيل ; NFM : الخيط العصبي المتوسط ; NFL : الخيط العصبي